Frank
こんにちは＜Frank＞です。
今回の単元では、タンパク質の反応のところで「卵を加熱すると固
まってしまう現象をタンパク質の＜変性＞と呼ぶという説明があり、
とても身近に感じることができました。
１．α-アミノ酸の構造
１）基本構造
α-アミノ酸は、以下の４つの基を中心の炭素（α炭素）に結合さ
せた分子。
・アミノ基（–NH₂）
・カルボキシ基（–COOH）
・側鎖（R基）: 各アミノ酸の性質を決定
・水素原子（–H）
２）キラリティー
α炭素に４つの異なる基が結合している場合（グリシンを除く）、
鏡像異性体（L体とD体）が存在する。生体内では主にL体が存
在する。
２．α-アミノ酸の反応
１）酸性・塩基性の性質
・アミノ基がプロトンを受け取ることで塩基性を示す。
・カルボキシ基がプロトンを放出することで酸性を示す。
・水溶液中では双性イオン（アミノ基が正電荷、カルボキシ基
が負電荷）として存在する。
２）等電点
特定のpHでは、アミノ酸の正電荷と負電荷が釣り合い、全体と
して電荷が0になる。このpHを等電点という。
３）縮合反応
アミノ基とカルボキシ基が反応して水を放出し、ペプチド結合
を形成する。
３．ペプチド結合とタンパク質
１）ペプチド結合
アミノ酸が縮合して形成される結合で、–CO–NH–の形をしてい
る。
（例）アミノ酸A + アミノ酸B → ジペプチド（A-B） + H₂O
２）タンパク質:
20種類の基本的なアミノ酸がペプチド結合で多数つながった高
分子化合物。
・一次構造: アミノ酸配列
・二次構造: α-ヘリックス、β-シート
・三次構造: 立体構造（酵素の活性中心など）
・四次構造: 複数のポリペプチド鎖が集まった構造（例: ヘモ
グロビン）
４．タンパク質の分類
１）構造による分類
・繊維状タンパク質
強度が高く、水に溶けにくい（例: ケラチン、コラーゲン）
・球状タンパク質
可溶性が高く、酵素や抗体として働く（例: アルブミン、ヘ
モグロビン）
２）機能による分類
・酵素（例: アミラーゼ）
・構造タンパク質（例: コラーゲン）
・運搬タンパク質（例: ヘモグロビン）
・貯蔵タンパク質（例: フェリチン）
５．タンパク質の反応
１）変性
高温、強酸・強塩基、アルコールなどにより、タンパク質の高
次構造が破壊され、性質が変わる現象。変性後は通常の機能を
失う。
２）加水分解
酸や酵素（例: ペプシン）によってペプチド結合が切れ、アミ
ノ酸に分解される。
（例）タンパク質 → ペプチド → アミノ酸
３）検出反応
・ビウレット反応: ペプチド結合の検出。青紫色に呈色。
・ニンヒドリン反応: アミノ基の検出。紫色に呈色。
以上、アミノ酸とタンパク質はその構造と反応性によって、生命体
の構成と機能を支えています。
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